Амінокислота — це азотовмісна карбонова кислота, тобто — це хімічна речовина, молекула якої одночасно містить аміногрупу –NH₂ (в деяких випадках — іміногрупу =NH) та карбоксильну  групу – СООН, і вуглецевий скелет. За тим, до якого атому вуглецю приєднана аміно- (або іміно-) група, амінокислоти поділяються на α, β, γ і т. д При цьому α-амінокислотами називаються такі, в яких карбоксильна та аміногрупа приєднані до одного і того ж атому вуглецю; β-амінокислотами — такі, де аміногрупа приєднана до атому вуглецю, сусіднього з тим, до якого приєднана карбоксильна; γ-амінокислотами — такі, де аміногрупа приєднана через один атом вуглецю від карбоксильної, і так далі.

Залишок амінокислоти — це те, що лишається від амінокислот при втраті ними молекули води в ході формування пептидного зв’язку (коли аміногрупа втрачає іон Н+, а карбоксильна — іон ОН-).

Амінокислоти є структурними одиницями, з яких побудовані протеїни (білки). Завдяки пептидним зв’язкам вони формують полімерні ланцюги, що називаються поліпептидами (якщо вони відносно короткі), або повноцінні білкові молекули.

До складу протеїнів входять 20 α-амінокислот, які кодуються генетичним кодом і називаються протеїногенними  або стандартними амінокислотами. Окрім них в організмі продукуються і інші амінокислоти, що називаються непротеїногенними або нестандартними. Одна із стандартних амінокислот, пролін, має вторинну аміногрупу (=NH замість –NH₂), яка також часто називається іміногрупою.

Щонайменше ще дві амінокислоти, окрім двадцяти «стандартних», зрідка можуть бути долучені до формування протеїнів:

• Селеноцистеїн, що входить до деяких нечисленних протеїнів і кодується в цих випадках кодоном UGA, який звичайно означає кінець синтезу;
• Пірролізин, що використовується деякими метаногенними бактеріями при виробленні метану. Також, як і Селеноцистеїн, кодується стоп-кодоном цих організмів, але в даному випадку це кодон UAG.

Незважаючи на те, що генетичним кодом живих істот кодуються лише 20 амінокислот, в природі їх знайдено близько ста. Деякі з амінокислот також знайдені і в метеоритах, особливо в тих, що називаються карбоген-хондритами. Бактерії та рослини можуть виробляти досить незвичайні амінокислоти, котрі можуть долучатись до складу пептидних антибіотиків (нізин, аламетицин); лантіонін — зв’язаний дисульфідним хімічним зв’язком димер аланіну — спільно з ненасиченими амінокислотами входить до складу лантибіотиків (пептидні антибіотики бактеріального походження).

На додаток до синтезу протеїнів, амінокислоти в тваринному організмі виконують багато інших важливих біологічних функцій. Гліцин та глутамат (аніон глютамінової кислоти), окрім входження до складу протеїнів, використовуються також як нейромедіатори при нервовій передачі через хімічні синапси. Велика кількість амінокислот є проміжними продуктами при синтезі інших важливих речовин: так, триптофан є прекурсором нейромедіатору серотоніну, а гліцин є одним з реагентів в синтезі порфіринів (таких як дихальний пігмент гем). Також біологічно важливими є і нестандартні амінокислоти: карнітин (використовується для транспорту ліпідів в клітині), орнітин, цитрулін, гідроксипролін, гідроксилізин, саркозин і т. ін.

Деякі з 20-ти протеїногенних амінокислот називаються «незамінними» — це такі, що не виробляються в організмі і мають бути отримувані з харчами. Для людини це лізин, лейцин, ізолейцин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан, валін, а для дітей також гістидин та аргінін.

Загальна структура

Загальна структура α-амінокислот є наступною:

   COOH

   |

 H-C-R

   |

   NH₂

де «R» представляє радикал, або «боковий ланцюг», що є специфічним для кожної окремої амінокислоти. За властивостями радикалу амінокислоти поділяються на 4 групи: кислотні, основні, гідрофільні (полярні), гідрофобні (неполярні).